Dilucidar este mecanismo permite identificar nuevos potenciales blancos terapéuticos

FOTO:http://4.bp.blogspot.com/

Si se las deja en una placa de Petri con medios de cultivo, las células tumorales se dividen una vez cada aproximadamente 24 horas. Este proceso que se realiza sin cesar en el organismo, con distintas frecuencias según el tipo de células de que se trate, pone en marcha una compleja maquinaria que asegura que las células hijas reciben la misma información genética, el ADN, que tenían sus progenitoras.

Un trabajo que acaba de publicar Cell Cycle, y cuyo primer autor es un argentino, revela un detalle hasta ahora desconocido de ese proceso: durante el copiado, hay proteínas acumuladas en las áreas de daño por si tienen que intervenir.

«Una proteína del grupo de las polimerasas tiene a su cargo copiar esos millones de bases químicas en forma extremadamente fiel. Pero cuando se encuentra con una zona del ADN que está dañada, no puede continuar -explica Gastón Soria, investigador del Laboratorio de Ciclo Celular y Estabilidad Genómica en la Fundación Instituto Leloir-. Necesita la ayuda de otras polimerasas que sí son capaces de hacerlo, aunque a un precio bastante caro: se equivocan . Por eso, las polimerasas necesitan saber en qué momento vale la pena hacerlo de todas formas, porque a veces tienen que tolerar cierto umbral, si no, nos caeríamos a pedazos. Es lo que se llama «tolerancia».»

Soria acaba de descubrir algo muy interesante: cuando las células tienen lesiones muy complejas que pueden ser pasadas por alto por el sistema de reparación natural, convocan anticipadamente a una polimerasa especializada que se comporta como una especie de boy scout. «Esto es algo que no se sabía; la proteína ya está ahí, durante todo el ciclo celular, esperando antes que se la necesite. Aparentemente, no está involucrada en otros procesos, sino que está acumulada en la zona de daño para el momento de la replicación celular».

Para llegar a este hallazgo, que es resultado de años de trabajo, fue necesario de Soria pudiera ver los núcleos celulares.

«Lo que hice fue fusionar la proteína que nos interesaba con otras fluorescentes, de modo que quedaran «marcadas». Trabajé con microscopios confocales y con un microscopio de fotones múltiples, instrumento que permite causar daño local con un láser del mismo equipo. Es un dispositivo que no existe en el país; tuve que viajar a Holanda», cuenta el joven investigador. Esta parte del trabajo pudo concretarse gracias a una beca Jorge Oster, de la Fundación Bunge y Born.

Y concluye: «La dilucidación de estos mecanismos es muy importante porque permite entender en profundidad el proceso de desarrollo del cáncer e identificar nuevos potenciales blancos terapéuticos».

http://www.conicet.gov.ar/NOTICIAS/portal/noticia.php?n=4915&t=4

Trazan un mapa tridimensional de proteínas clave en el desarrollo de la enfermedad

La Nación

Fernando Goldbaum (atrás), Sebastián Klinke y Vanesa Zylbeman
Foto: Gentileza Instituto Leloir

Supongamos que alguien busca diseñar una droga ciento por ciento efectiva contra la brucelosis, enfermedad que ocasiona pérdidas millonarias al ganado y que también afecta a las personas en contacto con animales infectados. Una de las estrategias a seguir sería desactivar la acción de las proteínas que llevan la voz de mando en la infección. Pero para encontrar ese talón de Aquiles hay que bucear dentro de un caldo de las más de 3000 proteínas que fabrica Brucella , bacteria causante de la enfermedad, que mide entre uno y dos micrones (millonésimas de metro).

Un grupo de investigadores argentinos aceptó el desafío, y sus hallazgos nos colocan un paso adelante en el camino de vencer la brucelosis. Ocurre que mediante una técnica conocida como cristalografía de rayos X lograron determinar la estructura tridimensional de algunas de las proteínas clave, y con esa foto al detalle, el punto vulnerable de la bacteria quedó al desnudo.

Por su aporte, el trabajo mereció la portada de la edición de hoy de la revista científica internacional Journal of Molecular Biology , y en el ámbito local acaba de ser premiado en el congreso anual de la Asociación Argentina de Cristalografía, en San Luis.

Si bien colaboraron en la investigación especialistas de Brasil, Estados Unidos y Alemania, los líderes fueron los argentinos Sebastián Klinke, Vanesa Zylberman, Hernán Bonomi y Fernando Goldbaum, del Laboratorio de Inmunología Molecular y Estructural del Instituto Leloir e investigadores del Conicet. En realidad, el trabajo coronó la tesis de doctorado de Klinke, un joven químico que egresó de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA con un promedio de 9,81 y que asegura que le gusta tanto hacer ciencia como jugar al fútbol.

Un talón de Aquiles

El eje central del trabajo es la determinación de las estructuras tridimensionales de un conjunto de proteínas involucradas en la síntesis de riboflavina -también conocida como vitamina B2- en la bacteria Brucella. La riboflavina es una vitamina esencial para la supervivencia de la bacteria; sin ella no puede multiplicarse ni infectar.

«Estudiamos la Lumazina sintetasa , proteína que cataliza el penúltimo paso en la ruta biosintética de la riboflavina. Como esa proteína no se encuentra en animales ni en el hombre, es un blanco muy atractivo para el desarrollo de compuestos químicos antimicrobianos, ya que al bloquear esa enzima (y por ende la capacidad de la bacteria para sintetizar la vitamina) ésta se torna incapaz de infectar y de reproducirse de manera adecuada», explica Klinke.

Brucella produce dos enzimas diferentes con poder para acelerar esa reacción química: la RibH1 y la RibH2; los experimentos que acaban de realizarse describen por primera vez las estructuras tridimensionales de ambas. «La RibH2 presenta un poder inmunogénico notable y da lugar a la generación de una cantidad muy importante de anticuerpos contra esta proteína, tanto en animales infectados naturalmente por Brucella como en ratones de laboratorio», agrega. Más todavía, se vio que la proteína RibH2 es uno de los elementos indispensables para que Brucella pueda desplegar toda su virulencia.

«Es poco común que existan dos proteínas para realizar una misma función, y por ese motivo estudiamos su presencia en otras bacterias relacionadas evolutivamente con Brucella pero que no son patogénicas, como Mesorhizobium loti , un microorganismo que ayuda a la fijación de nitrógeno atmosférico en ciertas plantas. Constatamos con asombro que a pesar de que la función biológica que desempeñan estas dos bacterias es muy diferente, las estructuras de las RibH2 de estos microorganismos son prácticamente un calco. Esta rareza es la que vamos a seguir investigando», subrayó Klinke.

Para el doctor Diego Comerci, del Instituto de Investigaciones Biotecnológicas de la Universidad de San Martín: «Sabiendo que la RibH2 es un factor de virulencia muy importante para Brucella, el conocimiento sobre su estructura representa un aporte muy importante, ya que podemos pensar en generar una nueva familia de antimicrobianos específicos para estas bacterias».

La cristalografía de rayos X permite obtener la imagen tridimensional de una molécula a partir de un cristal. El hielo que se forma en la heladera o la sal de cocina son ejemplos cotidianos de cristales, aunque fabricarlos en el laboratorio requiere grandes dosis de paciencia. Conocer la estructura tridimensional de una proteína significa ubicar en el espacio cada uno de los átomos que la componen.

La brucelosis es una enfermedad que afecta a vacas, cerdos, ovejas y cabras. El ser humano la contrae por consumo de derivados lácteos no pasteurizados o por contacto con animales infectados. Aunque existen tratamientos con antibióticos, la enfermedad suele hacerse crónica. Genera millonarias pérdidas económicas en la Argentina y Brasil, y hasta la fecha ninguna vacuna es totalmente efectiva.

Agencia CyTA Instituto Leloir

Por Claudia Mazzeo
Para LA NACION

http://www.intramed.net/contenidover.asp?contenidoID=49775

Publicado en: http://www.telam.com.ar/vernota.php?tipo=N&idPub=119028&id=251662&dis=1&sec=1

Investigadores del Instituto Leloir respondieron una pregunta fundamental en el plano genético logrando describir el proceso por el que las proteínas reconocen al ADN. El trabajo se realizó en el mismo instituto y fue publicado en la revista científica internacional Proceedings of the National Academy of Sciences.

El estudio lo realizó el doctor Gonzalo de Prat Gay, director del Laboratorio de Estructura-Función e Ingeniería de Proteínas de la Fundación Instituto Leloir, junto con dos jóvenes investigadores, Diego Ferreiro e Ignacio Sánchez.

El mismo demuestra las funciones vitales de las células -entre ellas, la expresión de los genes y la replicación del genoma- dependen del ‘diálogo’ que establecen las proteínas y el ADN.

Una porción de la proteína debe reconocer y unirse de forma estable a una minúscula secuencia de no más de 20 pares de bases, de entre millones de opciones dispuestas a lo largo de la cadena de ADN.

Y la regulación de las funciones vitales de las células depende en gran medida de ese reconocimiento.

El científico y su equipo usaron el ADN del virus del papiloma humano (HPV) y la proteína E2, el que investigan desde hace más de diez años, y sobre las cuales han producido hallazgos de reconocimiento internacional.

El virus del HPV es responsable de varios tipos de cáncer y tiene gran incidencia en el cáncer de cuello uterino; la proteína E2 es considerada un regulador maestro del ciclo de vida del HPV, ya que interviene en la replicación del genoma, en la traducción de los genes virales y en la migración del genoma viral durante la división celular’, señaló Prat Gay al diario La Nación.

Por su parte el doctor Diego Ferreiro explicó que la estrategia empleada para observar en microsegundos los fenómenos submicroscópicos que lograron describir se basó en la interpretación de cambios de propiedades observables por fluorescencia.

‘Modificamos el ADN del HPV con un compuesto que emite luz verde al ser iluminado con luz azul, y que también emplea la industria para dar brillo a algunos detergentes de uso doméstico’.

‘La intensidad de esa luz es diferente si el ADN está libre o unido a la proteína E2, por lo que pudimos inferir qué cantidad de proteína estaba unida al ADN, y cuán fuerte era la unión entre ambas’, agregó Ferreiro.

Los científicos luego modificaron la superficie de la proteína en los diferentes puntos de unión con el ADN, y midieron cuánto afectaba ese cambio al ‘romance’ entre proteína y ADN.

‘La fluorescencia nos permitió saber que la proteína se une al ADN en cerca de 20 enlaces que podríamos imaginar como brazos’.

‘Fabricamos proteínas mutantes, a las que les fuimos sacando cada uno de esos hipotéticos brazos (aminoácidos), para medir cuán afectada se veía la fuerza de interacción’, cuenta Ignacio Sánchez, quien viajó desde Zaragoza y se unió al grupo argentino en 2006.

Luego los científicos comprobaron cómo las modificaciones efectuadas a las proteínas afectaban la velocidad de la unión durante el estado de transición.

‘Para nuestra sorpresa, la velocidad de unión, durante el estado de interacción, está determinada por ciertas asociaciones denominadas «específicas», y de las que se pensaba que no eran las más importantes en la etapa inicial’, continuó Sánchez.

‘Repetimos el experimento varias veces -continúa- porque nosotros mismos no podíamos creer que esas interacciones se produjeran primero, cuando todos esperaban que fueran las no específicas’, agregó.

‘Las velocidades con las cuales se forman los complejos ADN-proteína están finamente sintonizadas a través de millones de años de evolución’, explicó el doctor Claudio Grosman, profesor de Fisiología Molecular de la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign.

‘Estas velocidades son de suma importancia, porque en el interior de la célula, la formación y disociación del complejo proteína-ADN debe ocurrir en tiempos compatibles con el resto de los procesos celulares. Más rápido o más lento resulta, casi invariablemente, en enfermedad’, concluyó Grosman.

Artículo publicado en http://www.lanacion.com.ar/edicionimpresa/cienciasalud/nota.asp?nota_id=1004484

Agencia CyTA).- Investigadores del Instituto Leloir descubrieron en la mosca de la fruta un mecanismo fisiológico de regulación de oxígeno que podría ayudar a comprender el proceso de formación de vasos sanguíneos en los seres humanos (angiogénesis). El hallazgo, realizado enteramente en nuestro país, echa luz además sobre el proceso de formación de tumores y sobre otras afecciones vinculadas con la hipoxia o falta de oxígeno en los tejidos, como el infarto de miocardio y el llamado pie del diabético.

A diferencia de los mamíferos, la mosca de la fruta o Drosophila melanogaster no tiene vasos sanguíneos ni arterias ni venas. Pero cuenta con un sistema respiratorio tubular denominado «sistema traqueal» que puede ser modulado por diferentes estímulos y que le permite distribuir el oxígeno a todos los órganos y tejidos. A pesar de las diferencias, los mecanismos que gobiernan la ramificación del sistema respiratorio tubular de los insectos son muy similares a los que rigen la formación de capilares sanguíneos (arterias y venas) en los seres humanos. Frente a condiciones de hipoxia o falta de oxígeno, los insectos disparan una serie de respuestas compensatorias, entre ellas la generación de nuevas tráqueas, mecanismo que en los seres humanos equivale a la angiogénesis o formación de nuevos vasos.

Sistemas en espejo

Hasta ahora se creía que la falta de oxígeno era censada por las células de los distintos tejidos de la mosca y que éstas emitían señales para atraer a las tráqueas e induciendo su ramificación. Algo similar a un pedido de delivery de oxígeno solicitado desde fuera de la tráquea. Más precisamente, se pensaba que la hipoxia inducía en los tejidos el incremento en los niveles de una molécula denomina «branchless», que guiaba la formación de nuevas tráqueas. El mismo mecanismo explicaba el crecimiento de los vasos sanguíneos en los seres humanos: el factor de crecimiento vascular, o VEGF, da paso a la formación de nuevos capilares. El trabajo liderado por el biólogo Pablo Wappner, investigador del Conicet y jefe del Laboratorio de Genética y Fisiología Molecular del Instituto Leloir que hoy se publica en la tapa de Developmental Cell, amplía sustancialmente este panorama.

«Demostramos que no sólo los tejidos que circundan las tráqueas sino las tráqueas mismas tienen un rol central en la detección de los niveles de oxígeno. Las tráqueas no son simplemente llamadas desde afuera, sino que en situaciones de hipoxia sus células actúan como sensores ultrasensibles de oxígeno detectando los puntos en que ese elemento vital escasea y extendiendo sus ramificaciones de manera autónoma», señala Wappner. En el estudio participaron también Lázaro Centanin (autor principal), Andrés Dekantry, Nuria Romero y Maximiliano Irisarri.

Para el biólogo molecular Alberto Kornblihtt, esta investigación «es un orgullo para la ciencia argentina, que últimamente está produciendo trabajos de excelente nivel internacional hechos enteramente en nuestro país», destacó. El investigador y profesor de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA y el Conicet subrayó que «su importancia reside en que permite avanzar en el conocimiento de un proceso muy parecido que ocurre en nuestros tumores malignos, donde el éxito de un tumor es el fracaso de nuestro organismo». Kornblihtt indicó que «para crecer, el tumor necesita oxígeno, que le llega por la formación y ramificación de capilares y vasos sanguíneos, gatillada a su vez por la falta de oxígeno y regulada por proteínas similares a las que operan en las ramificaciones de las tráqueas de la mosca».

Por su parte, el oncólogo molecular Enrique Mesri, egresado de la UBA y actualmente profesor del Sylvester Cancer Center de la Universidad de Miami, opinó que «en el futuro estos resultados pueden ser aplicados al desarrollo de nuevas terapias para el tratamiento del cáncer. Pero aún falta».

Por Claudia Mazzeo
ParaLA NACION

Publicado en: http://www.lanacion.com.ar/cienciasalud/nota.asp?nota_id=983241

Avance de investigadores del Instituto Leloir .Podrían utilizarse para tratar enfermedades como la esclerosis múltiple y para producir mejores vacunas.

Dos estudios de investigadores argentinos iluminan nuevos aspectos de los anticuerpos que podrían ser útiles para la medicina.

Uno de los trabajos halló cómo es posible inhibirlos, lo que podría conducir a terapias para enfermedades como la esclerosis múltiple o el lupus eritematoso, en las que el sistema inmune ataca tejidos del propio organismo. Se publicó en la revista científica The FASEB Journal .

El otro, publicado en The Journal of Molecular Biology, reveló nuevos aspectos de su estructura y función: se centró en el estudio de la evolución de anticuerpos de ratón producidos por su sistema inmune, a medida que reaccionaba a las inyecciones de lisozima, una proteína presente en la clara del huevo que actúa como si fuera un agente infeccioso.

‘Demostramos que los cambios estructurales que se producen en los anticuerpos no sólo se dan para que el anticuerpo se una bien al agente infeccioso, sino también para que esa unión sea estable’, afirma la doctora Ana Cauerhff, directora de esta investigación.

El abecé

En el cuento ‘La Biblioteca de Babel’, Jorge Luis Borges imagina una biblioteca infinita. Textos ilegibles, párrafos incoherentes, innumerables versiones de Don Quijote o de cualquier otro libro conocido o por conocer pueden encontrarse en esa fantástica biblioteca cuyos textos han sido producidos asociando letras al azar en todas las combinaciones posibles.

El sistema inmunológico tiene resonancias borgianas: por medio de un mecanismo único de modificaciones en el ADN de los linfocitos (glóbulos blancos especializados en la defensa de nuestro organismo), se producen millones de anticuerpos distintos, con pequeñas variaciones, listos para reconocer todo tipo de moléculas ajenas, como las que se encuentran en virus o bacterias. Cuando los anticuerpos se unen a ellos, los agentes extraños son reconocidos por otras células del sistema inmune y pueden ser destruidos.

Esta respuesta natural de defensa del cuerpo es estudiada desde hace décadas para poder diseñar anticuerpos específicos con el fin de usarlos en tratamientos médicos o en distintos tipos de diagnóstico. La ventaja que ofrece la ‘fabricación’ de anticuerpos en los laboratorios radica en que así pueden dirigirse de forma rápida y efectiva a blancos específicos.

‘Estos dos son estudios básicos que permitieron saber un poco más acerca del funcionamiento de los anticuerpos. Los resultados que obtuvimos pueden servir para futuras terapias’, comenta el doctor Fernando Goldbaum, director del Laboratorio de Inmunología Estructural y Molecular del Instituto Leloir, donde se hicieron las investigaciones.

El primer trabajo fue realizado en conjunto con un equipo alemán. ‘Demostró por primera vez que es posible inhibir la actividad de enzimas que están en la membrana de los linfocitos T, mediante el empleo de anticuerpos de llama’, afirma Goldbaum.

La inhibición de las enzimas de esos linfocitos puede ser la clave para futuros tratamientos contra enfermedades inmunes, como la esclerosis múltiple o el lupus eritematoso. En estas dolencias, el sistema inmune reacciona contra tejidos sanos a través de la acción de los linfocitos.

‘Estos resultados, que se obtuvieron en modelos de ratón, podrían servir para diseñar futuras terapias en humanos’, subraya Goldbaum.

Minianticuerpos

Al igual que otros investigadores del exterior, el equipo de Goldbaum estudia los anticuerpos de llama porque tienen características especiales.

‘Los camélidos, además de anticuerpos convencionales, poseen otros muy particulares en cuanto a su estructura. De estos últimos se pueden obtener pequeños fragmentos denominados «minianticuerpos», que están siendo utilizados en biotecnología’, explica la becaria Vanina Alzogaray.

Según Alzogaray, debido a su pequeño tamaño, estos minianticuerpos pueden unirse al antígeno y bloquearse con mayor facilidad. Además, son fáciles de obtener y resistentes a condiciones extremas, como, por ejemplo, a altas y bajas temperaturas.

‘Estos conocimientos sobre la generación y caracterización de anticuerpos de llamas pueden abrir muchas posibilidades de usos biotecnológicos’, explica la doctora Mariela Urrutia, que está intentando transferir esta técnica a la empresa Inmunova, un nuevo desarrollo biotecnológico del Instituto Leloir.

Los resultados de la segunda investigación sugieren que el anticuerpo con estabilidad mejorada podría circular más tiempo en el torrente sanguíneo y de esa forma neutralizar al agente infeccioso durante más tiempo.

El becario Juan Pablo Acierno, autor del estudio, explica: ‘Hasta la fecha no se había descrito este efecto combinado que se da entre aumento de la afinidad, es decir, el incremento de la eficiencia con que los anticuerpos reconocen al agente infeccioso y su estabilidad estructural’.

Cauerhff y Acierno coinciden en que los resultados obtenidos tienen una gran potencialidad de aplicación biotecnológica y biomédica. ‘Un desarrollo basado en la mejora de la estabilidad de los anticuerpos podría ser de gran utilidad para generar vacunas y sistemas de diagnóstico’, aseguran.

Dado que los desarrollos biotecnológicos de los países ricos son muy caros, Cauerhff resalta la importancia de realizar ciencia básica en el país. ‘En la Argentina, por razones económicas, resulta difícil acceder a determinados anticuerpos para tratar el cáncer u otras enfermedades. Por este motivo es crucial que desarrollemos biotecnología local: para abaratar los costos de las terapias y que sean accesibles’, explica.

Agencia CyTA-Instituto Leloir

Publicado en:
http://www.lanacion.com.ar/edicionimpresa/cienciasalud/nota.asp?nota_id=956515

En el Instituto Leloir. Trazan un mapa tridimensional de proteínas clave en el desarrollo de la enfermedad

Supongamos que alguien busca diseñar una droga ciento por ciento efectiva contra la brucelosis, enfermedad que ocasiona pérdidas millonarias al ganado y que también afecta a las personas en contacto con animales infectados. Una de las estrategias a seguir sería desactivar la acción de las proteínas que llevan la voz de mando en la infección. Pero para encontrar ese talón de Aquiles hay que bucear dentro de un caldo de las más de 3000 proteínas que fabrica Brucella , bacteria causante de la enfermedad, que mide entre uno y dos micrones (millonésimas de metro).

Un grupo de investigadores argentinos aceptó el desafío, y sus hallazgos nos colocan un paso adelante en el camino de vencer la brucelosis. Ocurre que mediante una técnica conocida como cristalografía de rayos X lograron determinar la estructura tridimensional de algunas de las proteínas clave, y con esa foto al detalle, el punto vulnerable de la bacteria quedó al desnudo.

Por su aporte, el trabajo mereció la portada de la edición de hoy de la revista científica internacional Journal of Molecular Biology , y en el ámbito local acaba de ser premiado en el congreso anual de la Asociación Argentina de Cristalografía, en San Luis.

Si bien colaboraron en la investigación especialistas de Brasil, Estados Unidos y Alemania, los líderes fueron los argentinos Sebastián Klinke, Vanesa Zylberman, Hernán Bonomi y Fernando Goldbaum, del Laboratorio de Inmunología Molecular y Estructural del Instituto Leloir e investigadores del Conicet. En realidad, el trabajo coronó la tesis de doctorado de Klinke, un joven químico que egresó de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA con un promedio de 9,81 y que asegura que le gusta tanto hacer ciencia como jugar al fútbol.

Un talón de Aquiles

El eje central del trabajo es la determinación de las estructuras tridimensionales de un conjunto de proteínas involucradas en la síntesis de riboflavina -también conocida como vitamina B2- en la bacteria Brucella. La riboflavina es una vitamina esencial para la supervivencia de la bacteria; sin ella no puede multiplicarse ni infectar.

«Estudiamos la Lumazina sintetasa , proteína que cataliza el penúltimo paso en la ruta biosintética de la riboflavina. Como esa proteína no se encuentra en animales ni en el hombre, es un blanco muy atractivo para el desarrollo de compuestos químicos antimicrobianos, ya que al bloquear esa enzima (y por ende la capacidad de la bacteria para sintetizar la vitamina) ésta se torna incapaz de infectar y de reproducirse de manera adecuada», explica Klinke.

Brucella produce dos enzimas diferentes con poder para acelerar esa reacción química: la RibH1 y la RibH2; los experimentos que acaban de realizarse describen por primera vez las estructuras tridimensionales de ambas. «La RibH2 presenta un poder inmunogénico notable y da lugar a la generación de una cantidad muy importante de anticuerpos contra esta proteína, tanto en animales infectados naturalmente por Brucella como en ratones de laboratorio», agrega. Más todavía, se vio que la proteína RibH2 es uno de los elementos indispensables para que Brucella pueda desplegar toda su virulencia.

«Es poco común que existan dos proteínas para realizar una misma función, y por ese motivo estudiamos su presencia en otras bacterias relacionadas evolutivamente con Brucella pero que no son patogénicas, como Mesorhizobium loti , un microorganismo que ayuda a la fijación de nitrógeno atmosférico en ciertas plantas. Constatamos con asombro que a pesar de que la función biológica que desempeñan estas dos bacterias es muy diferente, las estructuras de las RibH2 de estos microorganismos son prácticamente un calco. Esta rareza es la que vamos a seguir investigando», subrayó Klinke.

Para el doctor Diego Comerci, del Instituto de Investigaciones Biotecnológicas de la Universidad de San Martín: «Sabiendo que la RibH2 es un factor de virulencia muy importante para Brucella, el conocimiento sobre su estructura representa un aporte muy importante, ya que podemos pensar en generar una nueva familia de antimicrobianos específicos para estas bacterias».

La cristalografía de rayos X permite obtener la imagen tridimensional de una molécula a partir de un cristal. El hielo que se forma en la heladera o la sal de cocina son ejemplos cotidianos de cristales, aunque fabricarlos en el laboratorio requiere grandes dosis de paciencia. Conocer la estructura tridimensional de una proteína significa ubicar en el espacio cada uno de los átomos que la componen.

La brucelosis es una enfermedad que afecta a vacas, cerdos, ovejas y cabras. El ser humano la contrae por consumo de derivados lácteos no pasteurizados o por contacto con animales infectados. Aunque existen tratamientos con antibióticos, la enfermedad suele hacerse crónica. Genera millonarias pérdidas económicas en la Argentina y Brasil, y hasta la fecha ninguna vacuna es totalmente efectiva.